Optimización del diseño a nanoescala
Investigadores del MIT que estudian la estructura de los materiales basados en proteínas con el fin de descubrir la clave de su fuerte resistencia y ligereza, han descubierto colocación concreta de proteínas que produce el producto más resistente no es la que tiene el patrón más complejo ni de mayor redundancia. En lugar de ello, la colocación óptima de proteínas en las estructuras similares a cuerdas que estudiaron es un patrón repetido de dos pilas de cuatro proteínas alfa-helicoidales ligadas.
Esta composición de dos jerarquías repetidas (pilas y paquetes) proporciona una enorme resistencia (capacidad de resistir una presión mecánica sin ceder) y gran robustez (capacidad de funcionar mecánicamente, incluso habiendo daños). Puesto que las proteínas de hélice alfa actúan como unidades de construcción de muchos materiales comunes, entender las propiedades de estos materiales ha sido objeto de intensas investigaciones científicas desde el descubrimiento de las proteínas en los años 40.
En un artículo publicado en línea el 27 de enero en la revista Nanotechnology, Markus Buehler y Theodor Ackbarow describen un modelo de rendimiento de proteínas basado en simulaciones de dinámica molecular. Con su modelo comprobaron la resistencia y robustez de cuatro combinaciones diferentes de ocho proteínas alfa-helicoidales: una sola pila de ocho proteínas, dos pilas de cuatro proteínas ligadas, cuatro pilas de dos proteínas ligadas y pilas dobles de dos proteínas ligadas. Sus modelos moleculares replicaron comportamientos moleculares reales, incluida la formación de enlaces de hidrógeno en las proteínas alfa-helicoidales con forma de espiral.
Fuente: Nanotech Now News
Esta composición de dos jerarquías repetidas (pilas y paquetes) proporciona una enorme resistencia (capacidad de resistir una presión mecánica sin ceder) y gran robustez (capacidad de funcionar mecánicamente, incluso habiendo daños). Puesto que las proteínas de hélice alfa actúan como unidades de construcción de muchos materiales comunes, entender las propiedades de estos materiales ha sido objeto de intensas investigaciones científicas desde el descubrimiento de las proteínas en los años 40.
En un artículo publicado en línea el 27 de enero en la revista Nanotechnology, Markus Buehler y Theodor Ackbarow describen un modelo de rendimiento de proteínas basado en simulaciones de dinámica molecular. Con su modelo comprobaron la resistencia y robustez de cuatro combinaciones diferentes de ocho proteínas alfa-helicoidales: una sola pila de ocho proteínas, dos pilas de cuatro proteínas ligadas, cuatro pilas de dos proteínas ligadas y pilas dobles de dos proteínas ligadas. Sus modelos moleculares replicaron comportamientos moleculares reales, incluida la formación de enlaces de hidrógeno en las proteínas alfa-helicoidales con forma de espiral.
Fuente: Nanotech Now News
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