Sangre artificial
Investigadores de la Universidad de Pensilvania han construido desde cero una proteína capaz de hacer lo mismo que ciertas proteínas del cuerpo humano: transportar y entregar oxígeno; lo que puede constituir un avance útil en el desarrollo de sangre artificial.
Durante años, los científicos han intentado crear componentes de sangre artificial, con la esperanza de que dicho avance médico resolviese los problemas que presenta la sangre donada, como son la contaminación, el almacenamiento limitado y la escasez; y facilitase las transfusiones de sangre en la guerra y las urgencias.
Actualmente, la mayoría de los sustitutos de la sangre incluyen versiones modificadas de hemoglobina natural, el componente clave de la sangre que lleva el oxígeno desde los pulmones al resto del cuerpo, pero las investigaciones continúan porque algunos estudios han sugerido que los sustitutos de la sangre existentes pueden incrementar el riesgo de infarto en las víctimas de accidentes a las que se les han administrado.
El equipo de la Universidad de Pensilvania se ha centrado en crear, partiendo desde cero, proteínas capaces de transportar oxígeno y fundamentalmente sumergibles (una característica importante). Si el agua entra en la proteína, crea una forma de oxígeno que escapa y causa daño celular.
Modificar las proteínas existentes no siempre tiene como resultado una respuesta predecible y a menudo falla. Las proteínas naturales son complejas y frágiles, señala Christopher Moser, bioquímico de la Universidad de Pensilvania y coautor del estudio.
Los investigadores utilizaron tres aminoácidos para fabricar una estructura proteica en columnas de cuatro hélices y pusieron, en su interior, una estructura más pequeña llamada hemo, una gran molécula plana que constituye la parte activa de la hemoglobina. El hemo tiene un átomo de hierro en el centro, que es al que se enlaza el oxígeno.
Los investigadores también hicieron la estructura de la proteína flexible, de modo que se pueda abrir para recibir el oxígeno y volver a cerrar sin que entre nada de agua. Para lograrlo, enlazaron las columnas helicoidales entre sí con lazos para restringir sus movimientos, lo que dio forma de candelabro a la estructura final.
"Lo que hemos aprendido es que podemos lograr interiores secos en proteínas muy simples", señala el autor principal del estudio, P. Leslie Dutton, profesor de bioquímica de la Universidad de Pensilvania, cuyo trabajo se ha publicado en el último número de la revista Nature.
Para utilizar la proteína artificial en el interior del cuerpo humano, los investigadores deberán asegurarse de que no es tóxica y de que puede mantener el oxígeno el tiempo suficiente como para ser útil y trabajar en un entorno celular.
Además, la proteína no deberá ser identificada por el sistema inmunológico como contaminante para ser eliminada por los riñones, añade James Collman, profesor de química de la Universidad de Stanford, quien fabrica hemos sintéticos que se enlazan con el oxígeno.
Fuente: Technology Review
Durante años, los científicos han intentado crear componentes de sangre artificial, con la esperanza de que dicho avance médico resolviese los problemas que presenta la sangre donada, como son la contaminación, el almacenamiento limitado y la escasez; y facilitase las transfusiones de sangre en la guerra y las urgencias.
Actualmente, la mayoría de los sustitutos de la sangre incluyen versiones modificadas de hemoglobina natural, el componente clave de la sangre que lleva el oxígeno desde los pulmones al resto del cuerpo, pero las investigaciones continúan porque algunos estudios han sugerido que los sustitutos de la sangre existentes pueden incrementar el riesgo de infarto en las víctimas de accidentes a las que se les han administrado.
El equipo de la Universidad de Pensilvania se ha centrado en crear, partiendo desde cero, proteínas capaces de transportar oxígeno y fundamentalmente sumergibles (una característica importante). Si el agua entra en la proteína, crea una forma de oxígeno que escapa y causa daño celular.
Modificar las proteínas existentes no siempre tiene como resultado una respuesta predecible y a menudo falla. Las proteínas naturales son complejas y frágiles, señala Christopher Moser, bioquímico de la Universidad de Pensilvania y coautor del estudio.
Los investigadores utilizaron tres aminoácidos para fabricar una estructura proteica en columnas de cuatro hélices y pusieron, en su interior, una estructura más pequeña llamada hemo, una gran molécula plana que constituye la parte activa de la hemoglobina. El hemo tiene un átomo de hierro en el centro, que es al que se enlaza el oxígeno.
Los investigadores también hicieron la estructura de la proteína flexible, de modo que se pueda abrir para recibir el oxígeno y volver a cerrar sin que entre nada de agua. Para lograrlo, enlazaron las columnas helicoidales entre sí con lazos para restringir sus movimientos, lo que dio forma de candelabro a la estructura final.
"Lo que hemos aprendido es que podemos lograr interiores secos en proteínas muy simples", señala el autor principal del estudio, P. Leslie Dutton, profesor de bioquímica de la Universidad de Pensilvania, cuyo trabajo se ha publicado en el último número de la revista Nature.
Para utilizar la proteína artificial en el interior del cuerpo humano, los investigadores deberán asegurarse de que no es tóxica y de que puede mantener el oxígeno el tiempo suficiente como para ser útil y trabajar en un entorno celular.
Además, la proteína no deberá ser identificada por el sistema inmunológico como contaminante para ser eliminada por los riñones, añade James Collman, profesor de química de la Universidad de Stanford, quien fabrica hemos sintéticos que se enlazan con el oxígeno.
Fuente: Technology Review
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